ENZIMAS.

Las enzimas son proteínas altamente especializadas que tienen como función la catálisis o regulación de la velocidad de las reacciones químicas que se llevan a cabo en los seres vivos.

En una reacción catalizada por enzima (E), los reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la sustancia sobre la que actúa la enzima. 

El sustrato es modificado químicamente y se convierte en uno o más productos (P). Como esta reacción es reversible  se expresa de la siguiente manera:

                

                                                        E + S = [ES] = E + P

ENTONCES: la enzima, cuando se une al sustrato, forma el COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO, en este complejo, la enzima participa en la reacción sin ser parte de ella, permitiendo acelerar la reacción.

Las enzimas tienen una alta especificidad, cada enzima tiene un sustrato específico (tal como se muestra en la imagen).

La enzima tiene un lugar llamado “sitio activo” que es la zona donde encaja perfectamente el sustrato.

El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". 

Características de las enzimas.

1.- Son muy específicas: cualquier enzima no cataliza cualquier reacción química sino que existen enzimas específicos para reacciones químicas específicas.

2.- Acelerar las reacciones químicas mucho más que cualquier otro catalizador, es decir, son mucho más activos.

3.- Siempre trabajan a temperatura ambiente, temperatura corporal de los seres vivos.

4.- Son moléculas de elevado peso molecular.

Clasificación de las enzimas.

-  Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción, las que implican la ganancia (o reducción) o pérdida de electrones (u oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las oxidasas.

-      Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.

-    Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces introduciendo radicales -H y -OH.

-    Isomerasas: convierten los sustratos isómeros unos en otros.

-    Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos de enlaces aprovechando la energía de la ruptura del ATP. Ej: polimerasas.

                                                    Condiciones enzimáticas.

1.- Temperatura: cuando aumenta la temperatura, aumenta la velocidad de la reacción. Cuando disminuye la temperatura, disminuye la velocidad de la reacción.

2.- pH: Las enzimas funcionan a un pH determinado, si éste cambia, las enzimas se pueden desnaturalizar.

Mecanismo de acción de las enzimas.

ü  Orienta a los sustratos: parte de la energía de activación se utiliza para que los sustratos roten y se enfrenten con los átomos correctos para formar los enlaces.

ü  Agregan cargas a los sustratos: las cadenas laterales (R) de los aminoácidos de las enzimas pueden participar directamente haciendo a los sustratos químicamente más reactivos. 

ü  Inducen la deformación en el sustrato: cuando una sustancia se une al sitio activo, la enzima puede causar que los los enlaces se estiren, poniéndolo en un estado de transición inestable.

ü  Cambio de forma de la enzima al unirse al sustrato: el modelo de llave- cerradura de Fisher fue actualizado cuando se descubrió que las enzimas son flexibles y sus sitios activos pueden cambiar (expandirse) para acomodarse a sus sustratos. Este cambio de forma causado por la unión al sustrato se denomina ajuste inducido. 

Regulación enzimática.

El metabolismo consiste en una serie de reacciones catalizadas por enzimas, donde los productos de una reacción se convierten en los reactivos de la siguiente, lo que se conoce como VÍAS METABÓLICAS.
Las células deben poder regular estas vías metabólicas y lo hacen a través de reguladores enzimáticos. Los inhibidores naturales regulan el metabolismo mientras que los artificiales son utilizados por la medicina, para destruir plagas, etc.

Inhibición reversible: pueden inhibidores competitivos, los que se unen a la enzima ingresando en el sitio activo, impidiendo así su enlace con el sustrato. Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima en un lugar diferente al sitio activo cambiando la forma de la proteína y por lo tanto la forma del sitio activo. Sus efectos son reversibles.

Inhibición irreversible: hay inhibidores que se unen covalentemente al sitio activo de una enzima, esta unión es permanente e inactiva a la enzima destruyendo su capacidad de unirse al sustrato. Ej: el DIPF reacciona con el aminoácido serina del sitio activo de la enzima acetilcolinesterasa, inhibiéndola irreversiblemente. Esta enzima participa en el mecanismo de propagación de los impulsos nerviosos. El DIPF es conocido como gas nervioso, algunos ej. son la SARINA (usado en el ataque terrorista en un subte en Tokio en 1995)y el MALATION (insecticida).